Proteiini: rakenne ja toiminta. Proteiinien ominaisuudet

Kuten tiedätte, proteiinit ovat perusta elämän syntymiselle planeetallamme. Oparin-Haldane-teorian mukaan se on koaservaattinen pudotus, joka koostuu peptidimolekyyleistä, jotka perustuivat elävän syntymiseen. Tämä on kiistaton, sillä biomassan edustajan sisäisen koostumuksen analyysi osoittaa, että nämä aineet ovat kaikessa: kasveja, eläimiä, mikro-organismeja, sieniä, viruksia. Ja ne ovat hyvin erilaisia ja makromolekyylisiä.

Näiden rakenteiden nimet ovat neljä, ne ovat kaikki synonyymejä:

• proteiinit;
• proteiinit;
• polypeptidit;
• peptidit.

Proteiinimolekyylit

Heidän lukumääränsä ovat todella lukemattomia. Lisäksi kaikki proteiinimolekyylit voidaan jakaa kahteen suureen ryhmään:

• Yksinkertainen - koostuu vain aminohapposekvensseistä, jotka liittyvät peptidisidoksilla;
• Kompleksi - proteiinin rakenteelle ja rakenteelle on tunnusomaista lisäprotyyttiset (proteesiset) ryhmät, joita kutsutaan kofaktoreiksi.

Tässä tapauksessa monimutkaisilla molekyyleillä on myös oma luokitus.

Monimutkaisten peptidien gradation

1. Glykoproteiinit ovat läheisesti toisiinsa liittyneitä proteiineja ja hiilihydraattiyhdisteitä. Molekyylin rakenne on kudottu mukopolysakkaridien proteesiryhmiin.
2. Lipoproteiinit - proteiinin ja lipidin monimutkainen yhdiste.
3. Metalloproteidit - proteesiryhmänä ovat metalli-ionit (rauta, mangaani, kupari ja muut).
4. Nukleoproteiinit - proteiinin ja nukleiinihappojen suhde (DNA, RNA).
5. Fosfoproteiinit - proteiinin konformaatio ja ortofosforihapon jäännös .
6. Kromoproteiinit ovat hyvin samanlaisia kuin metalloproteidit, mutta proteesiryhmään kuuluva elementti on koko värillinen kompleksi (punainen hemoglobiini, vihreä - klorofylli jne.).

Kussakin tutkituissa ryhmissä proteiinien rakenne ja ominaisuudet ovat erilaiset. Niiden tehtävät vaihtelevat myös molekyylityypin mukaan.

Proteiinien kemiallinen rakenne

Tästä näkökulmasta proteiinit ovat pitkä, massiivinen aminohappotähteiden ketju, jotka liittyvät tiettyihin sidosryhmiin, joita kutsutaan peptidisidoksiksi. Hapon sivurakenteista haarautuvat radikaalit. E. Fisher löysi molekyylin tämän rakenteen 2000-luvun alussa.

Myöhemmin proteiineja, proteiineja ja funktioita tutkittiin tarkemmin. Oli selvää, että peptidirakenteen muodostavat aminohapot ovat vain 20, mutta niitä voidaan yhdistää monin eri tavoin. Näin polypeptidirakenteiden monimuotoisuus. Lisäksi proteiinien kykyä elää ja hoitaa tehtäviään on mahdollista suorittaa useita kemiallisia muunnoksia. Tämän seurauksena ne muuttavat rakennetta ja ilmestyy täysin uusi yhteys.

Peptidisidoksen katkaisemiseksi eli proteiinin katkaisemiseksi ketjujen rakenteen vuoksi on erittäin tärkeää valita erittäin tiukat olosuhteet (korkeiden lämpötilojen, happojen tai emästen, katalysaattorin vaikutus). Tämä johtuu molekyylin kovalenttisten sidosten korkeasta lujuudesta, nimittäin peptidiryhmässä.

Proteiinirakenteen detektointi laboratoriossa suoritetaan biureettireaktion avulla - altistuminen polypeptidille, jossa on juuri saostettua kupari (II) hydroksidia . Peptidiryhmän ja kupari-ionin kompleksi antaa kirkkaan violetin värin.

On neljä päärakenneorganisaatiota, joista jokaisella on omat erityispiirteensä proteiinien rakenteessa.

Organisaatiotasot: ensisijainen rakenne

Kuten edellä mainittiin, peptidi on aminohappotähteiden sekvenssi, johon sisältyy sulkeumat, koentsyymit tai ilman niitä. Niinpä ensisijaista rakennetta kutsutaan molekyylirakenteeksi, joka on luonnollinen, luonnollinen, on todellakin aminohappoja, joihin peptidisidokset liittyvät, eikä mitään muuta. Toisin sanoen polypeptidi on lineaarinen. Tässä tapauksessa tällaisen suunnitelman proteiinien rakenteen erityispiirteet ovat, että tällainen happojen yhdistelmä on määräävä tekijä proteiinimolekyylin toiminnalle. Näiden ominaisuuksien vuoksi on mahdollista paitsi tunnistaa peptidi, myös ennustaa täysin uuden, vielä auki olevan ominaisuuden ja roolin. Esimerkkejä peptideistä, joilla on luonnollinen primäärirakenne, ovat insuliini, pepsiini, kymotrypsiini ja muut.

Toissijainen konformaatio

Tämän ryhmän proteiinien rakenne ja ominaisuudet vaihtelevat hieman. Tällainen rakenne voidaan muodostaa alun perin luonnosta joko altistettaessa primääriselle kovalle hydrolyysille, lämpötilalle tai muille olosuhteille.

Tässä konformaatiossa on kolme lajiketta:

1. Sileät, säännölliset, stereoregulaariset käännökset, jotka on rakennettu aminohappotähteistä, jotka kiertyvät nivelen pääakselin ympäri. Ne pidetään yhdessä vain vetysidosten kanssa, jotka syntyvät yhden peptidiryhmän happea ja toista vetyä. Ja rakennetta pidetään oikeana, koska kierrokset toistetaan tasaisesti joka neljäs linkki. Tällainen rakenne voi olla joko vasenkätinen tai oikealla haavalla. Mutta useimmissa tunnetuissa proteiineissa on suorientava isomeeri hallitseva. Tällaista konformaatiota kutsutaan yleensä alfa-rakenteiksi.
2. Seuraavan tyyppisten proteiinien koostumus ja rakenne eroavat edellisestä, koska vetysidokset eivät muodostu joukon jäämien välillä molekyylin toiselle puolelle, vaan huomattavan kaukana toisistaan ja riittävän suuresta etäisyydestä. Tästä syystä koko rakenne on useita aaltoilevia, serpentiinipolypeptidiketjuja. Yksi piirre on, että proteiinin tulee näkyä. Haarojen aminohappojen rakenne on mahdollisimman lyhyt, kuten esimerkiksi glysiinillä tai alaniinilla. Tämäntyyppistä toissijaista konformaatiota kutsutaan beta-levyiksi kyvyn pysyä yhdessä muodostettaessa yhteistä rakennetta.
3. Kolmannelle tyypille kuuluvan proteiinin rakenne merkitsee monimutkaisia, hajanaisia, hajanaisia fragmentteja, joilla ei ole stereoregulaarisuutta ja jotka pystyvät muuttamaan rakennetta ulkoisten olosuhteiden vaikutuksen alaisena.

Esimerkkejä proteiineista, joilla on toissijainen rakenne luonnosta, ei ole tunnistettu.

Yliopisto

Tämä on melko monimutkainen konformaatio, jota kutsutaan nimellä "globule". Mikä on tällainen proteiini? Sen rakenne perustuu sekundaariseen rakenteeseen, mutta ryhmittymän atomien väliset uudet vuorovaikutustyypit lisätään ja koko molekyyli näyttää taittuneelta ja siten suuntautuu varmistamaan, että hydrofiiliset ryhmät ohjataan globuliin ja hydrofobiset ryhmittymät suunnataan ulospäin.

Tämä selittää proteiinimolekyylin varauksen kolloidisissa vesiliuoksissa. Millaisia vuorovaikutuksia siellä on?

1. Vetysidokset pysyvät muuttumattomina samoja osia kuin sekundaarisessa rakenteessa.
2. Hydrofobiset (hydrofiiliset) vuorovaikutukset - syntyvät, kun polypeptidi liuotetaan veteen.
3. Ioninen vetovoima - muodostuu aminohappotähteiden (radikaalit) erilaisesti varautuneiden ryhmien välillä.
4. Kovalenttiset vuorovaikutukset - voivat muodostaa erityisten happojen välillä - kysteiinin molekyylejä tai pikemminkin niiden pyrstöjä.

Täten tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinien koostumus ja rakenne voidaan kuvata polypeptidiketjuiksi, jotka on taitettu globulaaleihin, jotka säilyttävät ja stabiloivat konformaationsa erilaisten kemiallisten vuorovaikutusten kautta. Esimerkkejä tällaisista peptideistä ovat fosfoglyserisaattikenaasi, tRNA, alfa-keratiini, fibroiinisilkki ja muut.

Kvaternaarinen rakenne

Tämä on yksi monimutkaisimmista globuloista, jotka muodostavat proteiineja. Tällaisten proteiinien rakenne ja toiminnot ovat hyvin monitahoisia ja spesifisiä.

Mikä on tällainen konformaatio? Tämä on muutamia (joissakin tapauksissa kymmeniä) suuria ja pieniä polypeptidiketjuja, jotka muodostuvat toisistaan riippumatta. Mutta sitten, koska samat vuorovaikutukset, joita harkitsimme tertiaariselle rakenteelle, kaikki nämä peptidit kierretään ja kietoutuvat toisiinsa. Tällä tavoin saadaan kompleksiset konformaatiokuvakkeet, jotka voivat sisältää sekä metalliatomia, lipidiryhmiä ja hiilihydraattiryhmiä. Esimerkkejä tällaisista proteiineista ovat: DNA-polymeraasi, tupakan verhokäyräproteiini, hemoglobiini ja muut.

Kaikilla meillä tutkituilla peptidirakenteilla on omat tunnistusmenetelmänsä laboratoriossa, joka perustuu nykyaikaisiin mahdollisuuksiin käyttää kromatografiaa, sentrifugointia, elektronista ja optista mikroskopiaa sekä suurta tietokonetekniikkaa.

Suoritetut toiminnot

Proteiinien rakenne ja toiminnot ovat läheisessä yhteydessä toisiinsa. Eli jokaisella peptidillä on tietty rooli, ainutlaatuinen ja spesifinen. On myös niitä, jotka pystyvät tekemään useita merkittäviä toimintoja yhdessä elävässä solussa. On kuitenkin mahdollista ilmaista yleistyneellä tavalla proteiinimolekyylien perustoiminnot elävissä organismeissa:

1. Liikenteen tarjoaminen. Yksisoluisia organismeja tai organeleja tai jotkin solutyypit kykenevät liikkumaan, supistumaan, liikkumaan. Tämän antavat proteiinit, jotka ovat osa niiden moottorilaitteiston rakennetta: silava, flagella, sytoplasminen kalvo. Jos puhumme kyvyttömyydestä siirtää soluja, proteiinit voivat vaikuttaa niiden vähenemiseen (lihas myosiini).
2. Ravinto- tai varaustoiminto. Se on proteiinimolekyylien kertyminen munasoluihin, alkioihin ja kasvin siemeniin täydentämään puuttuvia ravintoaineita. Kun pilkottu, peptidit antavat aminohappoja ja biologisesti aktiivisia aineita, jotka ovat välttämättömiä elävien organismien normaalille kehitykselle.
3. Energiatoiminto. Hiilihydraattien lisäksi proteiinit voivat myös antaa voimaa keholle. Kun 1 g peptidi hajoaa, vapautuu 17,6 kJ hyödyllistä energiaa adenosiinitrifosfaatin (ATP) muodossa, jota käytetään elintärkeisiin prosesseihin.
4. Signaali- ja sääntelytoiminto. Se käsittää meneillään olevien prosessien huolellisen seurannan toteuttamisen ja signaalien siirtämisen soluista kudoksiin, niistä elimistä, jälkimmäisistä järjestelmistä ja niin edelleen. Tyypillinen esimerkki on insuliini, joka vahvistaa tiukasti glukoosin määrän veressä.
5. Receptor-toiminto. Se toteutetaan muuttamalla peptidin konformaatiota kalvon yhdeltä puolelta ja osallistumalla toisen pään rakenteeseen. Samaan aikaan signaali ja tarvittavat tiedot välitetään. Useimmiten tällaiset proteiinit on rakennettu solujen sytoplasmakalvoihin ja käyttävät tiukasti kaikkia sen läpi kulkeviin aineisiin. Ilmoita myös kemiallisista ja fysikaalisista muutoksista ympäristössä.
6. Peptidien kuljetusfunktio. Se toteutetaan proteiinikanavilla ja kantajaproteiineilla. Heidän tehtävänsä on ilmeinen - välttämättömien molekyylien kuljettaminen paikkoihin, joilla on alhainen pitoisuus korkeista osista. Tyypillinen esimerkki on hapen ja hiilidioksidin siirto elimiin ja kudoksiin proteiinihemoglobiinilla. Ne antavat myös yhdisteitä, joilla on pieni molekyylimassa sisäpuolella olevan solukalvon läpi.
7. Rakenteellinen tehtävä. Yksi tärkeimmistä niistä, jotka tekevät proteiinia. Kaikkien solujen rakenne ja niiden organellejä tuottavat peptidit. He, kuten luuranko, määrittelevät muodon ja rakenteen. Lisäksi he tukevat sitä ja muokkaavat sitä tarvittaessa. Siksi kasvua ja kehitystä varten kaikki elävät organismit tarvitsevat proteiineja ruokavaliossa. Näihin peptideihin kuuluvat elastiini, tubuliini, kollageeni, aktini, keratiini ja muut.
8. Katalyyttinen toiminta. Se suoritetaan entsyymeillä. Lukuisat ja monipuoliset, ne nopeuttavat kaikkia kemiallisia ja biokemiallisia reaktioita kehossa. Ilman osallistumistaan vatsan tavallinen omena voitaisiin pilkkoa vain kahden päivän ajan, ja se todennäköisesti hajoaa samanaikaisesti. Katalasian, peroksidaasin ja muiden entsyymien vaikutuksen alaisena tämä prosessi tapahtuu kahden tunnin aikana. Yleensä proteiinien roolin ansiosta muodostuu anaboliaa ja kataboliaa eli muovi- ja energia-aineenvaihduntaa.

Suojaava rooli

On olemassa useita erilaisia uhkia, joista proteiinit on suunniteltu suojaamaan kehoa.

Ensinnäkin traumaattisten reagenssien, kaasujen, molekyylien, erilaisten vaikutustekijöiden aineiden kemiallinen hyökkäys. Peptidit kykenevät toimimaan vuorovaikutuksessa niiden kanssa kemiallisessa vuorovaikutuksessa, kääntämällä ne loukkaamattomiin muotoon tai yksinkertaisesti neutraloimalla.

Toisaalta fyysinen uhka haavoista - jos proteiini fibrinogeeni ei muuttuisi fibriniksi vahingossa paikan päällä, niin veri ei kurissa, mikä tarkoittaa, että tukos ei tapahdu. Sitten päinvastoin tarvitaan plasmiinipeptidiä, joka voi liuottaa hyytymän ja palauttaa aluksen läpäisevyyden.

Kolmanneksi, koskemattomuuden uhka. Immuunipuolustuksen muodostavien proteiinien rakenne ja merkitys ovat äärimmäisen tärkeitä. Vasta-aineet, immunoglobuliinit, interferonit ovat kaikki tärkeitä ihmisen imu- ja immuunijärjestelmän tärkeitä elementtejä. Mikä tahansa vieraiden hiukkasten, haitallisen molekyylin, kuolleen solun osa tai koko rakenne suoritetaan välittömästi tutkimuksesta peptidiyhdisteestä. Siksi henkilö voi itsenäisesti suojata infektioita ja yksinkertaisia viruksia ilman lääkitystä.

Fysikaaliset ominaisuudet

Soluproteiinin rakenne on hyvin spesifinen ja riippuu suoritetusta toiminnasta. Kaikkien peptidien fysikaaliset ominaisuudet ovat samankaltaiset ja kiehuvat seuraaville ominaisuuksille.

1. Molekyylipaino on jopa 1 000 000 Daltonia.
2. Vesiliuoksessa muodostuu kolloidisia järjestelmiä. Siellä rakenne saa maksun, joka pystyy vaihtelemaan riippuen väliaineen happamesta.
3. Vaikeiden olosuhteiden (säteilytys, happo tai emäkset, lämpötila jne.) Vaikutuksen alaisena he pystyvät siirtymään muille tasoille, eli denaturoimiseksi. Tämä prosessi on 90% peruuttamatonta. Kuitenkin on myös käänteinen siirtymä - renaturaatio.

Nämä ovat peptidien fyysisten ominaisuuksien tärkeimmät ominaisuudet.