Tasot rakenteellinen organisaatio proteiinin molekyylien tai proteiinin rakenne

Rakenne proteiinimolekyylin tutkittu yli 200 vuosi. Hän on tunnettu useiden proteiinien. Osa niistä on syntetisoitu (esim insuliini, RNaasia). Perus rakenteellinen ja toiminnallinen yksikkö proteiinimolekyylien aminohapoista. Lisäksi karboksyyli- ja aminoryhmien ja proteiinit sisältävät muita funktionaalisia ryhmiä, jotka määräävät niiden ominaisuuksia. Tällaisia ryhmiä ovat sijoitettu sivusuunnassa haarautumien proteiinimolekyylin: karboksiryhmä asparagiinihappo tai glutamiinihappo, lysiinin aminoryhmän tai hydroksilysiini, arginiinin guanidiiniryhmä, imidatsoli histidiinin, hydroksyyliryhmän seriinin ja treoniinin, fenolin tyro- siinin, sulfhydryyliryhmän kysteiini, disulfidiryhmän kystiinin, tioeetteriryhmä metioniinin, fenyylialaniinin benzelnoe ydin, alifaattisiin ketjuihin muista aminohapoista.

On neljä tasoa rakenteellisen organisaation proteiinin molekyylejä.

Ensisijainen proteiinin rakenne. Aminohappoja proteiinimolekyylin ovat liittyneet yhteen peptidisidoksilla, jolloin muodostuu kantavan rakenteen. Se riippuu laadullinen koostumus aminohapot, niiden lukumäärä ja sekvenssi yhdisteiden välillä. Ensisijainen proteiinin rakenne määritetään usein Sangerin. Testiproteiinille käsitellään liuoksella, jossa ditroftorbenzola (DNP), jolloin muodostuu dinitrofenyyli-proteiini (proteiini-DNP). Myöhemmin DNP-hydrolysoitu proteiini muodostuu jäännös proteiinimolekyylin ja DNP-aminohappo. DNP-aminohappo otetaan talteen tästä seoksesta ja mitattavissa hydrolyysi. Tuotteet hydrolyysin aminohapon ja dinitrobentseeni. Jäljellä proteiinimolekyylin reagoi uusien osien DNP niin kauan kuin koko molekyyli ei hajota aminohappoja. Joka perustuu kvantitatiivinen tutkimus aminohappojen muodostavat kantavan rakenteen yksittäisen piirin proteiini. Tunnetut primäärirakenne proteiinien insuliinia, myoglobiinin, hemoglobiini, glukagonin ja monet muut).

Menetelmällä Edman proteiinin käsiteltiin fenyyli-isotiosyanaatilla. Joskus käytetään proteolyyttisiä entsyymejä - trypsiini, pepsiini, kymotrypsiini, peptidaasi, jne

Sekundaarisen rakenteen proteiinin. Amerikkalaiset tutkijat, X-ray analyysi, havaittiin, että proteiinipolypeptidiketjua usein esiintyä alfa-heliksejä ja joskus beeta rakenteita.

Alfa-heliksin verrataan kierreportaat, jotka suorittavat funktio astetta aminohappotähdettä. Molekyylejä fibrillar proteiineja (silkkifibroiini) polypeptidiketjusta, on lähes täysin venytetty (beeta-rakenne) ja järjestetty palloina, stabiloitu vetysidoksia.

Alfa-heliksin voidaan muodostaa spontaanisti synteettisiä polypeptidejä (dederon, nailon), joka on molekyylipaino on 10-20 tuhannesta. Kyllä. Tietyissä molekyylin osaa proteiinien (insuliini, hemoglobiini, RNaasi) katkaisee alfa-kierteinen konfiguraatio peptidiketjun, ja muodostetaan kierteinen rakenne toinen tyyppi.

Tertiäärirakenteen proteiinin. Kierre osia polypeptidiketjun proteiinimolekyylin ovat eri suhteita, jotka määrittävät kolmannen asteen (kolmiulotteinen) rakenne, muoto ja muoto tilavuuden proteiinimolekyylin. Uskotaan, että tertiaarinen rakenne automaattisen ja tapahtuu johtuen vuorovaikutuksesta aminohappotähteiden liuottimen molekyylejä. Näin hydrofobiset tähteet "vedetään" osaksi proteiinimolekyylin, jotka muodostavat niiden kuiva-alueen ja hydrofiilisiä ryhmiä on suunnattu liuotin, joka johtaa muodostumista energeettisesti suotuisa vahvistukset molekyyli. Tämä prosessi liittyy muodostumista molekyylinsisäisen sidoksia. Tertiäärirakenteen proteiinimolekyylin litteroitiin RNAasi, hemoglobiini, lysotsyymi kananmunien.

Kvaternääriset proteiinin rakenne. Tämän tyyppinen rakenne proteiinimolekyylin tapahtuu seurauksena yhdistys on useita alayksiköitä ja integroitu yhteen molekyyliin. Kukin alayksikkö on primäärinen, sekundäärinen ja tertiäärinen rakenne.