Aminohappotähteistä, jotka on rakennettu molekyyli?

Aminohapon tähteitä proteiinin molekyylejä konstruoidaan. Tällaiset polymeerit ovat suuren molekyylipainon luonnon materiaaleja. Se koostuu alkuaineet, kuten hiili, ovat vety, happi, typpi läsnä. Nukleiinihapot on fosforia, ja osana monet proteiinit sisältävät rikkiä.

rakenteellisia piirteitä

Koska aminohappotähteet molekyylin on rakennettu proteiinimolekyylien, niillä on korkea suhteellinen molekyylimassa. Niitä kutsutaan makropolimerami. Esimerkkeinä alhaisen molekyylipainon yhdisteitä ovat alkoholit, karboksyylihapot, nukleotidit, monosakkaridit, aminohapot.

makromolekyylejä

Se on rakennettu aminohappotähteiden molekyylin tarpeellisia proteiineja elintoimintojen elävien organismien. Keskimäärin sen suhteellinen molekyylimassa on edustettuna alueella muutamasta tuhannesta miljoonaan. Molekyylien proteiinia yhdisteiden, nukleiinihapot, polysakkaridit oletetaan tietty määrä toistuvia yksiköitä.

Monomeerit kutsutaan yksinkertaisiksi molekyylejä, jotka ovat perustana muodostumista polymeerimolekyylien. Jotka molekyylit rakennetaan aminohapoista? Vastaus tähän kysymykseen on tuttu tahansa lukiolaisille. Monomeerin ne ovat aminohappoja. Polysakkaridien tarvitaan monosakkaridit, ja nukleotidit ovat tarpeen rakentamiseen nukleiinihappoja.

Merkitys biopolymeerien

Siten, aminohappotähteet on rakennettu proteiinimolekyylien, jotka suorittavat useita toimintoja. On huomattava rakentamiseen niiden toiminta. Sen avulla voit rakentaa proteiinia molekyylejä, jotka ovat ominaisia yksittäiselle elävä organismi. Lisäksi, proteiini-molekyylejä - energialähteenä, ja sen vuoksi proteiineja ovat päivittäisessä ruokavaliossa. Että solut sisälsivät eri määriä orgaanisia yhdisteitä. Esimerkiksi eläinten luonteenomainen piirre lipidien ja proteiinien kasveissa ja - riittävä määrä hiilihydraatteja.

N aminohappotähteet eläinperäisten proteiinien molekyylejä konstruoidaan. Kuten "tiilet", jotka ovat amfoteerisia kemiallisia yhdisteitä on järjestetty proteiinimolekyylin tietyssä järjestyksessä. Tällä hetkellä on olemassa tietoa olemassaolosta kaksisataa aminohappoa, mutta muodostamiseksi luonnollisesti esiintyviä proteiineja käytetään vain kaksikymmentä niistä. Niitä kutsutaan proteiini muodostava. Esimerkiksi proteiineja voidaan konstruoida kietoutuu alaniini, leusiini, lysiini, asparagiinihappo, väliini, metioniini, glutamiini, treoniini. On kysymys aminohappotähteet, jotka on rakennettu molekyyli, opiskelijat antavat esimerkkejä eläinproteiinin.

Ominaisuudet kemiallisen rakenteen

Aminohapot, jotka kykenevät muodostamaan makromolekyylin, aminoryhmä ja karboksyyliryhmä sitoutuneena yhteen hiiliatomiin. Se on tämä ominaisuus yhdistää yllä olevaan numeroon. Aminohappotähteet eroavat koostumus radikaali. Se voi olla hydrofiilinen tai hydrofobinen, polaarinen tai ei-polaarinen, joka antaa tiettyjä ominaisuuksia aminohappoja.

Suurin osa aminohapoista, joka kykenee muodostamaan proteiinipitoisen molekyylillä on yksi karboksyyliryhmä (sen koostumus on hydroksyyli ja karbonyyli) aminoryhmä ja yksi, niin ne pidetään neutraaleja molekyylejä.

On emäksisiä aminohappoja, jossa on useita aminoryhmiä, samoin kuin happamat aminohapot, joka koostuu joistakin karboksyyliryhmistä. Esimerkiksi, rikkiatomia molekyylissä on kysteiini.

synteesi vaihtoehtoja

Autotrofinen organismit syntetisoivat aminohappoa epäorgaanisen typen sisältäviä aineita ja tuotteita fotosynteesin.

Heterotrofinen organismeja käytetään ensisijaisena elintarvikkeiden aminohappojen lähteenä. Osana ihmiskehon syntetisoidaan aminohaposta tuotteita aineenvaihduntaa. Tällaisia yhdisteitä pidetään keskenään vaihdettavissa. Lähteenä välttämättömiä aminohappoja kyvytön syntetisoitiin ihmisen kehon, käyttäen tiettyjä elintarvikkeita. Mitä hapot kutsutaan välttämättömiä henkilö? Tämän lysiini, fenyylialaniini, leusiini, väliini, isoleusiini, tryptofaani, metioniini. Lapsen ruumis on kaksi välttämätöntä aminohappoa: histidiini ja arginiini.

Koska aminohapot ovat amfoteerisiä yhdisteitä, niille on tunnusomaista suuri reaktiivisuus. Yhden aminohapon ja karboksyyliryhmän toisen molekyylin muodostaa kemiallisen sidoksen, jota kutsutaan peptidi (amidi) sidoksen.

Seurauksena tällaisen kemiallisen reaktion tuottaa lineaarisen peptidin rakennetta. Toinen pää uuden yhdisteen on aminoryhmä ja toinen on vapaa karboksyyliryhmä. Tällainen rakenne mahdollistaa dipeptidi vuorovaikutuksessa muiden molekyylien, aminohapot, jotka muodostavat polypeptidin yhdiste.

johtopäätös

Peptidit ovat erityisen tärkeitä ihmisten elämään. Polypeptidit niiden rakenne ovat myrkkyjä, antibiootteja, sekä joitakin hormoneja. Polypeptidiketjua voidaan koostuu tuhansista aminohapoista on järjestetty tietyssä järjestyksessä. Jos vain aminohappotähteet koostuvat proteiinin makromolekyyleistä, niitä kutsutaan yksinkertainen.

Jos rakenne proteiinimolekyylin ei ole ainoa aminohappo komponentit, mutta myös kationit rauta, mangaani, sinkki, sokerit, nukleotidien, lipidien, tässä tapauksessa molekyyli kutsutaan kompleksin proteiineja. Kuten yhteinen ja yksinkertainen isolaatti, fibriinin, veren albumiinit, entsyymejä.

Monimutkainen proteiini-molekyylejä löytää vasta-aineita (immunoglobuliineja) entsyymit. On olemassa neljä erilaista organisaatiorakenne proteiinimolekyylien. Ensisijainen rakenne on lineaarinen sekvenssi aminohappotähteiden yhdistetty peptidi (amidisidosten).

Se määrittää toimintoja, ominaisuudet, sekä proteiinin muodon. Perusteella primaarirakenteet luoda erilaisia versioita rakenteita. Jokainen organismi on oma ainutlaatuinen kantavan rakenteen, mikä aiheuttaa ongelmia synteesiä. Esimerkiksi ongelmia valinnassa farmaseuttisista aineista tietyille henkilöille.